南京大学物理学院教授王炜到长春应化所交流,王炜教授课题组在蛋白质天然态结构物理特性研究最新成果

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11月30日上午,应中国科学院长春应用化学研究所电分析化学国家重点实验室邀请,南京大学物理学院教授王炜到该所进行学术访问和交流。王炜做客“应用化学系列讲座”,以“蛋白质折叠、聚集动力学和相关应用研究”为题作了学术报告。

物理学院王炜教授课题组在蛋白质分子体系天然态结构涨落的物理特性方面研究取得重要成果,揭示出自然选择的蛋白质具有临界物理特征,可有效实现其结构稳定性和灵活性之间的平衡。他们的论文Critical
fluctuations in the native state of
proteins于2017年2月24日在物理学评论快报在线发表(Phys.Rev.Lett.,118,
088102,该工作是王炜教授课题组与阿根廷圣马丁大学的D.R.Chialvo教授合作成果,博士生唐乾元同学为论文第一作者,王骏教授、王炜教授和Chialvo教授为共同通讯作者。

在报告中,王炜就蛋白质折叠、聚集动力学以及复杂相互作用下生物分子组装微结构特性研究中的热点和关键科学问题进行了详细的讲解。在理论工作和实验工作两方面对细胞环境下蛋白质的二聚化动力学性质进行了详细的介绍。重点介绍了其课题组在理论模拟和实验工作取得的进展,包括拥挤环境下蛋白质的二聚化,打结蛋白的折叠,金属离子调控蛋白的折叠与功能运动,蛋白质和多肽分子的聚合机制及其微结构特性,以及载药蛋白质纳米颗粒的制备与应用。报告还针对现阶段蛋白质折叠动力学研究方面的进展和应用前景做了高度概括。报告会后,王炜详细解答了与会人员提出的问题,并与研究人员进行了深入的学术讨论和技术交流。

蛋白质是生物系统的结构组成和生命过程最基本的生物大分子,其天然态结构是生物体系的组成稳定性和功能执行之基础。1970年代以来,基于诺贝尔奖获得者安芬森的蛋白质折叠可逆性,人们建立了以天然结构稳定性为核心的蛋白理论框架。理解蛋白质分子的序列、结构与功能之间的关系成为分子生物学研究的核心,是物理学与生物学交叉的前沿方向。近年来,人们在蛋白质柔性和功能运动方面积累了越来越多的认识,对蛋白质天然态结构的科学内涵提出新的挑战。如何刻画蛋白质结构稳定性与功能运动的动态关系,揭示相关的普适物理特性?这些基础性研究将极大地提升人们对蛋白质分子体系物理特性的认识及其生物功能的了解。

王炜,博士生导师,南京大学匡亚明学院院长。长江计划特聘教授(1999年度,理论物理)。1996年获国家杰出青年基金,1997年获香港求是基金会-杰出青年研究奖,科技部973项目“非线性科学及其重要应用”首席科学家(2007-2011),科技部973项目“与激光聚变、自然灾害和深空探测等相关的非线性动力学斑图和轨道稳定性研究”首席科学家(2013-2017)。现任美国Proteins、Chinese
Physics
Letters
等杂志编委。在澳门电子游戏手机版,NatureStruct.Biol.、PNAS、PRLJACS等杂志上发表学术论文200余篇。

唐乾元他们从蛋白质功能运动的物理过程出发指出:一方面,蛋白质分子必须具有一定柔性且足够敏感,才能保证其在细胞环境中捕捉和感受各种信号,从而发生构象变化和行使生物功能;另一方面,如果分子柔性过大,在环境扰动影响下,其结构会变得很不稳定,从而影响其功能的实现。围绕这种竞争和平衡,他们运用统计物理,对蛋白质结构数据库中相关的蛋白质分子结构集合进行统计分析,发现蛋白质分子中氨基酸之间的位置涨落存在长程关联,关联长度与分子尺度大小相当,标度后的关联函数展示出普适行为。结果表明,不管蛋白质分子大小如何,分子中某一氨基酸残基的运动,会被分子内其他氨基酸残基感受到。还发现蛋白质分子在特定形状因子附近的涨落特性具有临界标度行为,更多的蛋白质分子具有更大的涨落或更大的可变性。这些特征与统计物理学中相变的临界现象非常相似,蛋白质分子的天然态结构正是在有序和无序之间达到了其临界点。揭示在自然进化和选择过程中,蛋白质分子需要在结构的稳定性和可变性之间达成某种平衡,这种竞争和平衡在蛋白质结构和功能层面上对应着相关的临界特性,从而展现出蛋白质分子的共有结构特征。

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王炜作报告

澳门电子游戏手机版 3图1:蛋白质分子结构涨落不同大小蛋白质的相关函数;标度后完全重合,展示蛋白质结构涨落的普适特征;关联长度与蛋白质尺寸大小的关系。

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